Российские учёные расшифровали структуру фермента для производства сыра

Открытие позволит определять молокосвертывающую активность, способность расщеплять белки и термостабильность фермента.

Коллектив российских ученых определил 3D-структуру рекомбинантного химозина алтайского марала для импортозамещения в сыроделии, рассказали в пресс-службе Центра коллективного пользования (ЦКП) «СКИФ», принимавшего участие в исследовании.

На сегодняшний день рекомбинантный химозин, необходимый для свертывания молока, не производится в России, сыроделы используют импортную продукцию. Расшифровка пространственной структуры фермента позволит определять молокосвертывающую активность, способность расщеплять белки и термостабильность фермента.

«Коллектив исследователей из Кольцово, Новосибирска, Барнаула, Уфы и Москвы определил пространственную структуру рекомбинантного химозина алтайского марала <…>. Исследование представляет интерес для российской пищевой промышленности: рекомбинантный химозин, необходимый в сыроделии для свертывания молока, в настоящее время не производится в России», — говорится в сообщении.

Сообщается, что для производства сыра в мире используются два типа химозина — натуральный, выделенный из желудков телят, и рекомбинантный (биотехнологический). Биотехнологический химозин позволяет получить лучший результат более гуманным и дешевым способом. В настоящее время в России не производится отечественный рекомбинантный химозин, сыроделы используют импортную продукцию.

Рекомбинантный химозин марала, созданный российским научным коллективом, показал хорошие результаты на практике и уже используется Сибирским научно-исследовательским институтом сыроделия для выработки сыров.

В сыроделии используется также рекомбинантный химозин верблюда, который, по данным мировых исследований, обладает лучшими свойствами для свертывания коровьего молока, чем химозин коровы. В России с 2016 года ведутся исследования по созданию биотехнологических химозинов различных млекопитающих, с целью найти самый эффективный и при помощи направленного дизайна создать оптимальный фермент, обладающий комплексом технологических свойств, важных для сыроделия.

В рамках исследования сотрудники Алтайского государственного университета получили рекомбинантные химозины алтайского марала и лося, сотрудники Новосибирского государственного университета, ЦКП «СКИФ» и лаборатории перспективных исследований мембранных белков Московского физико-технического института (МФТИ) на базе вуза провели успешную кристаллизацию химозина марала. После этого сотрудники МФТИ удаленно провели эксперимент в Европейском центре синхротронного излучения (ESRF, Франция) и совместно со специалистами НГУ и ЦКП «СКИФ» расшифровали и уточнили эту структуру. Сейчас для воссоздания модели работы рекомбинантного химозина используется компьютерное моделирование.